Unravelling Molecular Structure and Function

Studiewijzer 2025/2026

Globale inhoud

(Bio)molecular sciences are centered on structure–function relationships. Molecular structure, defined by covalent bonds, non-covalent interactions, and structural dynamics, determines the behavior and function of biomolecules. Proteins, for example, rely on their structural organization and flexibility to perform diverse biological roles. When structure is altered, function is often compromised, highlighting the importance of structural insight.

In this course, mass spectrometry (MS) is the central analytical technique used to probe molecular structure and function. Owing to its high sensitivity, selectivity, and compatibility with tandem approaches, MS enables detailed analysis of chemical composition, stoichiometry, sequence, and molecular interactions. You will develop the skills to interpret mass spectra and apply MS-based strategies to characterize biomolecules.

The course combines lectures with practical training. In the laboratory component, you will gain hands-on experience with MS instrumentation and data analysis. A key experiment involves peptide sequencing, where you will perform and interpret MS-based de novo sequencing in small groups.

The course concludes with a short group presentation on an alternative method (other than MS) to determine the structure or function of the peptide/protein identified in your MS experiment; this presentation is part of the final grade.

Studiemateriaal

Literatuur

Leerdoelen

• The student is able to explain the main principles and applications of mass spectrometry.
• The student is able to discuss and compare various ionization methods, mass analyzers, mass filters, and detectors used in mass spectrometry.
• The student is able to select mass spectrometer elements to design a high-end mass spectrometer which can be used to determine the structure of a given molecule.
• The student is able to analyze mass spectra to elucidate chemical composition, stoichiometry, recognition, and binding interactions of molecules.
• The student is able to unravel molecular structure by measuring and interpret MS and MSn spectra.
• The student is able to assess (and present) the utilization of a given analytical technique to determine molecular structure and function.

Onderwijsvormen

• Hoorcollege
• Werkcollege
• Presentatie/symposium
• (Computer)practicum
• Zelfstudie

Verdeling leeractiviteiten

Aanwezigheid

Aanwezigheidseisen opleiding (OER-B):

• Van elke student wordt actieve deelname verwacht aan het onderdeel waarvoor hij staat ingeschreven.
• Als een student door overmacht niet aanwezig kan zijn bij een verplicht onderdeel van het onderdeel, dient hij dit zo snel mogelijk schriftelijk te melden bij de betreffende docent. De docent kan, eventueel na overleg met de studieadviseur, besluiten om de student een vervangende opdracht op te leggen.
• Het is niet toegestaan om verplichte onderdelen van een onderdeel te missen als er geen sprake is van overmacht.
• Bij kwalitatief of kwantitatief onvoldoende deelname, kan de examinator de student uitsluiten van verdere deelname aan het onderdeel of een gedeelte daarvan. Voorwaarden voor voldoende deelname worden van te voren vastgelegd in de studiewijzer en/of op Canvas.

Toetsing

As part of the course, students work in teams of two to three to study and present an instructive lecture on a method to analyse structure and/or function of the peptide/protein identified in the practicum.

Inzage toetsing

via Canvas 

A one hour time slot will be set and communicated 

Fraude en plagiaat

Dit vak hanteert de algemene 'Fraude- en plagiaatregeling' van de UvA. Hier wordt nauwkeurig op gecontroleerd. Bij verdenking van fraude of plagiaat wordt de examencommissie van de opleiding ingeschakeld. Zie de Fraude- en plagiaatregeling van de UvA: http://student.uva.nl

Weekplanning

Contactinformatie

Coördinator

• prof. dr. A.M. Rijs